 |
|
Природа вдохновляет новую волну биотехнологий
|
| Биологические молекулы, называемые пептидами, играют ключевую роль во многих биологических процессах, включая транспорт кислорода и электронов. Пептиды состоят из коротких цепочек аминокислот, строительных блоков белков. Они также являются источником вдохновения для новых видов биотехнологий. Исследователи разрабатывают синтетическую форму пептида, который самособирается в нановолокна, проводящие электричество в сочетании с гемом. Гем — это вещество, которое помогает белкам в природе перемещать электроны из одного места в другое. Исследователи определили, как на электропроводность их пептидных нановолокон влияет длина последовательности аминокислот в пептиде и их идентичность. Структурные параметры пептидов в природе определяют их функцию и перспективность для биотехнологии. Эти параметры включают длину последовательности — длину пептидных сегментов, составляющих полные пептидные цепи. Они также включают в себя то, как некоторые аминокислоты расположены в пептиде. Исследование было опубликовано в журнале Nanoscale в июне 2022 года. |
|
| Результаты этого исследования помогают исследователям создавать пептидные сборки, которые образуют наноразмерные волокна и переносят электроны на большие расстояния, что может сделать эти волокна полезными в медицинских устройствах, биосенсорах для широкого спектра применений и робототехнике. У них также есть перспективы в разработке новых ферментов, которые компании используют для производства и улучшения таких продуктов, как медицинские и бытовые чистящие средства. Области исследований материалов и биохимии исследуют белковые и пептидные наноструктуры, встречающиеся в природе. Эти наноструктуры представляют большие перспективы в качестве биоэлектронных материалов. Разработка синтетического аналога, способного формировать одномерные (1D) наноструктуры, значительно улучшила бы понимание учеными природной системы и предоставила бы платформу для разработки новых материалов. Исследователи из Центра наноразмерных материалов Аргоннской национальной лаборатории исследовали серию пептидов, которые самособираются в одномерные слоистые наноструктуры. |
| Пептиды PA-(Kx)n обозначаются просто PA-Kxn, где PA — c16-AH, c16-A — модифицированный аланин (А), H — гистидин, K — лизин, n — длина повтора последовательности (1– 4), а x — аминокислота лейцин (L), изолейцин (I) или фенилаланин (F). Команда определила, как длина пептидной последовательности (n) и идентичность гидрофобной аминокислоты влияют на ключевые факторы: сродство связывания гема с предварительно собранными пептидами, плотность гема и электронные свойства. При длине последовательности 2 пептидная сборка давала наибольшую аффинность связывания. В результате наноразмерные сборки образовали упорядоченные массивы гема электроактивных молекул. Все пептиды, за исключением PA-KL1, имели нановолокна с длинным соотношением сторон независимо от длины и последовательности повторяющихся единиц. Такие структуры потенциально могут использоваться в качестве супрамолекулярных биоэлектронных материалов, полезных для биомедицинского зондирования и разработки ферментативных материалов. |
| Источник |
